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Hämoglobin

Das Hämoglobinmolekül (MG:64500) besteht aus 4 Polypeptidketten, denen je eine Hämgruppe (ein Protoporphyrin mit zentralem Eisen) zugeordnet ist. An das zweiwertige Eisen kann ohne Wertigkeitsänderung 02 angelagert werden, wodurch das Hämoglobin zum Oxyhämoglobin wird. Beim Übergang des zweiwertigen in dreiwertiges Eisen entsteht Hämiglobin (Methämoglobin), das für den 02-Transport blockiert ist. Das Hämoglobin des Feten unterscheidet sich von dem des Erwachsenen durch die spezielle Anordnung der Aminosäuren in 2 Polypeptidketten (die b-Ketten sind durch g-Ketten ersetzt). Das Absorptionsspektrum des Oxyhämoglobins weist zwei Absorptionsbanden auf. Das des desoxygenierten Hämoglobins und eine breite Bande im gelbgrünen Spektralbereich. Nach dem Lambert-Beer-Gesetz ist die Extinktion proportional der Konzentration des gelösten Farbstoffs und der Dicke der durchstrahlten Schicht.

Die Hamoglobinkonzentration des Blutes beträgt im Mittel bei Männern 155 g/l und bei Frauen 140 g/l. ln Anpassung an die reduzierte intrauterine O2-Versorgungssituation liegt der mittlere Wert für Neugeborene bei 200 g/l. Die Konzentrationsmessung erfolgt photometrisch, wobei zuvor das Hämoglobin in das stabile Zyanhämiglobin umgewandelt wird. Bei Abnahme der Hämoglobinkonzentration unter den normalen Variationsbereich spricht man von einer Anämie. Die Hämoglobinbeladung des einzelnen Erythrozyten, die sich aus dem Quotienten Hämoglobinkonzentration / Erythrozytenzahl ergibt, wird als Färbekoeffizient (MCH) bezeichnet. Dessen Wert (Norm: 30 pg) ermöglicht die Differenzierung zwischen verschiedenen Anämieformen.

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